En una entrega anterior vimos que Las proteínas están formadas por varias unidades pequeñas, (como las fichas de un juego de lego) llamadas aminoácidos.
Imagen 1. Dibujo representativo que explica la unión de varios aminoácidos formando las proteínas.
Sin embargo, los aminoácidos per se, tienen funciones nutricionales y metabólicas que vamos a explicar a continuación.
Estructura química de los aminoácidos.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se caracterizan por un grupo carboxilo (COOH) unido a un grupo amino (NH2), por un el mismo carbono (C), que a su vez está unida por un lado a un hidrógeno (H) y una cadena ramificada (R), que depende de cada aminoácido.
Imagen 3. Estructura química de los aminoácidos, explicación en el texto arriba. Fuete: https://cienciaybiologia.com/los-aminoacidos-todo-lo-que-tienes-que-saber/
Clasificación nutricional de los aminoácidos.
Aunque existen más de 200 aminoácidos en la naturaleza, son solo 20 los que conforman las diferentes proteínas del cuerpo humano.
Estos 20 aminoácidos se dividen en tres categorías, de acuerdo a la necesidad para garantizar la salud.
Aminoácidos nutricionalmente esenciales.
Son aquellos que deben estar presentes en la dieta humana, ya que el organismo no es capaz de sintetizarlos.
Estos son los siguientes:
- Fenilalanina.
- Isoleucina.
- Leucina.
- Lisina.
- Metionina.
- Treonina.
- Triptófano.
- Valina.
- Histidina.
Aminoácidos nutricionalmente semiesenciales.
Se trata del aminoácido Arginina, que a pesar de que puede ser sintetizados por el cuerpo humano, la síntesis se realiza a tasas inadecuadas para soportar el crecimiento de los niños, por lo que debe estar presente en la dieta de los infantes (Rodwell et al., 2018).
Aminoácidos nutricionalmente no esenciales.
No requieren estar presente en la dieta, ya que el organismo humano es capaz de sintetizarlos.
Son los siguientes:
- Alanina.
- Asparagina.
- Aspartato.
- Cisteína.
- Glutamato.
- Glutamina.
- Glicina.
- Prolina.
- Serina.
- Tirosina.
Sin embargo, como veremos más adelante, esta clasificación que data de la década de 1930 puede quedarse corta, pues investigaciones posteriores, han demostrado que, para ciertas situaciones, los aminoácidos “nutricionalmente no esenciales”, se pueden convertir en “aminoácidos esenciales” (Marriott et al., 2020).
Otros aminoácidos que se encuentran en el humano son la selenocisteína (se le ha llamado el aminoácido número 21).
Un análogo de la cisteína que contiene el selenio en lugar de azufre y cumple función en el sistema antioxidante endógeno, metabolismo de la tiroides y maduración de los espermatozoides. (Fernández et al., 2010).
Otros dos aminoácidos que no son necesarios para la síntesis de proteínas, pero que se forman durante el procesamiento del colágeno son la hidroxiprolina y la hidroxilisina.
Obtención de aminoácidos.
Digestión y absorción de aminoácidos.
Al ser los aminoácidos componentes de las proteínas, estas últimas deben ser hidrolizadas para poder ser absorbidas en el tracto gastrointestinal.
Para esto, el sistema gastrointestinal tiene una serie de enzimas que degradan las proteínas a dipéptidos y tripéptidos (cadenas de dos y tres aminoácidos respectivamente), que representan el 67% de la absorción.
El otro 33% se absorbe como aminoácidos libres.
Entre las enzimas que contribuyen a la degradación de las proteínas en el sistema gastrointestinal se encuentran la pepsina, tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasas y aminopeptidasas.
Reciclaje de aminoácidos.
Los aminoácidos no solamente se obtienen de la dieta, son altamente reciclados por el organismo. En efecto, una persona sana puede tener nula ingesta de proteínas durante siete días, sin que se produzca daño muscular alguno (Marriott et al., 2020).
El reciclaje de los aminoácidos ocurre intracelularmente en cada órgano del cuerpo humano a través de unas enzimas llamadas proteasas.
Este proceso no solamente cumple el objetivo de reciclar los aminoácidos, sino también remover proteínas intracelulares que pueden ser dañinas, verbigracia la proteína tau, relacionada con la enfermedad de Alzheimer.
Intracelularmente se han identificado dos mecanismos de degradación de proteínas:
Proteólisis Lisosomal, realizado por un organelo llamado lisosoma, que degrada las proteínas envolviéndolas en una bolsa. Es poco específica.
El otro mecanismo se llama ubiquitinación es más específico, la ubiquitina es un péptido de 76 aminoácidos, que se une al aminoácido Lisina, previamente marcado molecularmente para ser degradado (Marriott et al., 2020).
En este reciclaje, el nitrógeno es eliminado por la orina a través de la urea (80%), y el resto por materia fecal y otros fluidos.
Los esqueletos de carbono de los aminoácidos se transforman en diferentes intermediarios del ciclo de Krebs, dependiendo el tipo de aminoácido.
Imagen 3. Visión de los intermediarios del ciclo de Krebs, que resultan del reciclaje de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, el intermediario en que se transforma, depende del tipo de aminoácido. Fuente: Bioquímica de Harper.
Aminoácidos en órganos específicos.
Como mencionamos al inicio del blog, ciertos aminoácidos cumplen funciones específicas en determinados órganos.
Tracto gastrointestinal.
Se estima que al menos el 25% de la totalidad de proteína consumida, es usada para funciones gastrointestinales en síntesis de enzimas digestivas y síntesis de apoproteínas para el transporte de lípidos, entre otras finalidades.
Una función que requiere mención especial, no solo en la el sistema gastrointestinal, sino, en todos los demás órganos, es la síntesis de Glutatión.
El Glutatión es el principal antioxidante endógeno, que inactiva las especies reactivas de oxígeno (ROS).
Para la formación de Glutatión es necesaria la cisteína, que no se encuentra en cantidades suficientes en la dieta humana, y es aquí donde los aminoácidos nutricionalmente no esenciales, se convierten en esenciales.
Los aminoácidos glutamato y aspartato, proporcionan una significante proporción de energía al intestino delgado (Marriott et al., 2020).
Mientras que la glutamina, liberada al torrente circulatorio por los pulmones y el músculo esquelético, es una de las principales fuentes de energía de los enterocitos, además de servir para funciones inmunológicas (Marriott et al., 2020).
Hígado.
Aproximadamente el 57% de los aminoácidos que llegan al hígado, son utilizados por este órgano para fabricar proteínas del mismo hígado y del plasma.
Dentro del metabolismo de los aminoácidos, el hígado es un protagonista de primer orden.
Degradación de aminoácidos por el hígado.
Los procesos bioquímicos de desaminación y transaminación de aminoácidos, son llevados a cabo en el hígado, algunos compuestos nitrogenados son transformados en glucosa y otros llevados a la circulación para ser excretados por el riñón.
Uno de los marcadores importantes que empleamos los médicos para evaluar la funcionalidad de hígado, es precisamente las enzimas ALT (alanina transaminasa) y AST (aspartato transaminasa).
Síntesis de aminoácidos nutricionalmente no esenciales.
El hígado es el principal órgano donde se lleva a cavo la síntesis de aminoácidos nutricionalmente no esenciales, a partir de aminoácidos nutricionalmente esenciales.
Síntesis de proteínas.
En el hígado se fabrican gran cantidad de proteínas, como albúmina, transferrina, globulinas y lipoproteínas.
Síntesis de urea.
En el hígado sucede el ciclo de la urea, cuyo objetivo es remover el amonio (elemento tóxico) que es un metabolito del nitrógeno de los aminoácidos.
Una falla hepática puede producir una condición denominada encefalopatía hepática (perdida de conciencia y coma), causada por la acumulación de amonio en la sangre.
Reciclaje de las cadenas de carbono de los aminoácidos, que ya vimos anteriormente.
Músculo esquelético.
Solamente el 12% de las proteínas ingeridas se emplean para la formación de músculo (Heber et al., 2024)
Los principales aminoácidos formadores de músculo son la valina, leucina e isoleucina, llamados aminoácidos de cadena ramificada (BCAAs).
Los BCAAs, no son metabolizados en el hígado y pasan directamente al músculo, este órgano recicla con gran eficiencia los BCCAs para formar nuevo tejido.
Por otro lado, el músculo se vale de la alanina para eliminar el nitrógeno, llevarlo al hígado, y traer glucosa de vuelta, en un proceso bioquímico llamado ciclo de la glucosa – alanina.
Imagen 4. Ciclo glucosa – alanina. La alanina sale del músculo y viaja al hígado, allí se degrada en nitrógeno que se elimina a través de urea y piruvato, que se convierte en glucosa. La glucosa producto de la alanina regresa de nuevo al músculo, para ser utilizado como fuente de energía. Fuente: Bioquímica de Harper.
Finalmente, el músculo puede utilizar la Leucina como fuente directa de energía.
Riñón.
El riñón es el sitio principal de producción de arginina, histidina y serina, y juega un papel importante en la conversión de fenilalanina en tirosina y de glicina en serina.
Como vimos anteriormente el 80% del nitrógeno se elimina a través del riñón. El ion amonio metabolito del nitrógeno, juega un papel importante en la prevención de acidosis.
Algunos pacientes con enfermedad renal crónica (ERC) en estado avanzado, requieren dietas especiales con α-cetoanálogos, que son análogos sintéticos de su aminoácido. No contienen nitrógeno, no generan urea, pero si pueden ser reconstruidos por sus aminoácidos correspondientes (Ramírez et al., 2021).
Cerebro.
Varios aminoácidos cumplen función de neurotransmisores, o son precursores de neurotransmisores.
- Triptófano es precursor de la melatonina y de la serotonina.
- Tirosina se emplea para síntesis de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina).
- Glutamato es un neurotransmisor central excitatorio.
Conclusión.
Si bien las proteínas son macronutrientes con funciones nutricionales importantes, sus componentes, los aminoácidos, individualmente, desempeñan funciones fisiológicas específicas y diferentes en cada órgano del cuerpo humano.
Dr. Andrés Naranjo Cuéllar.
Médico y Cirujano.
MsC Nutrición.
Heber, D., Zhaoping, L., & Ordovás, J. (2024). Precision Nutrition, The science and promis of personalizae nutrition and health (Academic Press, Ed.; 1st ed.). Elsevier.
Marriott, B., Birt, D., Stallings, V., & Yates, A. (2020). Present Knowledge in Nutrition (Academic Press & ILSE, Eds.; 11th ed.). Elsevier.
Rodwell, V., Bender, D., Botham, K., Kenelly, P., & Weil, A. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada (McGrawHill, Ed.; 31st ed.
